BCAA är den engelska förkortningen för Branched-Chain Amino Acids. På svenska betyder det ”grenade aminosyror”, och namnet hänvisar till den grenade sidokedjan som leucin, isoleucin och valin har.

Det är alltså dessa tre aminosyror som BCAA består av och som under de senaste åren har blivit otroligt populära att använda som kosttillskott i samband med träning. Vilken fysiologisk funktion har BCAA och är det ens nödvändigt att komplettera kosten med dessa aminosyror? Det ska vi titta närmare på i den här artikeln.
 

BCAA – Anabola och anti-katabola effekter

Aminosyror är de byggstenar som kroppens celler använder när de ska producera nya proteiner. Det kan till exempel vara hormoner, enzymer, transportproteiner eller strukturproteiner. Styrketräning stimulerar muskelcellerna till att producera strukturproteinerna aktin och myosin som upprätthåller musklernas kontraktion. För att produktionen av muskelproteiner ska vara optimal måste musklerna ha tillgång till alla de nödvändiga byggstenarna, det vill säga de essentiella aminosyrorna som kroppen inte själv kan tillverka utifrån andra ämnen.

Leucin, isoleucin och valin är sådana essentiella aminosyror, men BCAA har en annan funktion utöver att vara byggstenar. BCAA reglerar nämligen själva proteinbildningen, genom att både stimulera produktionen samt hämma nedbrytningen av muskelproteiner (1-11).

BCAA och muskeltillväxt

Det råder ingen tvekan om att BCAA är viktigt i samband med muskeltillväxt. Vi måste bara komma ihåg att leucin, isoleucin och valin också finns i vanliga proteinrika livsmedel och även i relativt stora mängder (12). Vanligt vassleprotein är också rikt på BCAA så om man redan äter proteinrikt och får i sig det dagliga behovet som rekommenderas till personer som styrketränar, vilket är ca 1,8 högkvalitetsprotein per kilo kroppsvikt, så finns det inte någon anledning att lägga pengar på BCAA-tillskott.
 

Låt oss ta en titt på de studier som har testat effekten av BCAA och leucin under styrketräning. 4 gram leucin dagligen har i ett försök visat sig ha en positiv effekt på muskelstyrkan (13). Studien utfördes dock på otränade män, som under tiden åt en kost med en daglig proteinmängd på bara 0.9 gram per kilo kroppsvikt. Studien säger alltså ingenting om effekten av leucintillskott på vältränade personer med ett högt proteinintag. Andra studier på både otränade och mycket vältränade personer som är vana vid styrketräning visar också, att tillskott med leucin och BCAA inte riktigt gör någon skillnad om man sedan tidigare äter proteinrikt (14-16).

Experiment har dessutom visat att vassleprotein är precis lika bra som leucin och kanske till och med ännu bättre på att stimulera muskelproteinsyntesen (17, 18). Detta kan bero på det faktum att vassleproteinpulver både är rikt på leucin och de övriga essentiella aminosyrorna som fungerar som byggstenar i proteinsyntesen.

BCAA och DOMS

Flera experiment har visat att tillskott med BCAA kan reducera graden av DOMS samt blodets innehåll av markörer för muskelnedbrytning efter både styrketräning (19-26) och uthållighetsträning (27-31). Effekten av leucintillskott i samband med styrketräning har också undersökts och här har ett experiment visat att tillskott med leucin, till skillnad från vad man förväntade sig, faktiskt ökade DOMS-känslan (33).

Studierna visar dock bara, att BCAA är bättre än overksam placebo. Med andra ord så vet vi inte om BCAA är bättre än vanligt vassleprotein eller bara en helt vanlig proteinrik måltid före och efter träning. Studierna har dessutom genomförts på fastande deltagare, så därför vet vi inte om samma DOMS-reducerande effekt uppnås om man har ätit en proteinrik måltid ett par timmar innan sin träning. Studierna antyder dock att BCAA kan vara bra om du tränar på tom (fastande) mage, till exempel om man följer lean gains-dieten.

Är BCAA-tillskott nödvändigt i samband med att man deffar?

Syftet med att deffa är att avlägsna så mycket som möjligt av kroppens fett samtidigt som man vill minimera minskningen av muskelmassa. Här råder det inga tvivel om att det är avgörande att få i sig tillräckligt med protein och essentiella aminosyror. Det står också klart att musklerna ska matas med tillräckliga mängder BCAA och särskilt leucin för att minimera förlusten av muskelmassa (12, 34, 35). På grund av BCAAs anabola och anti-kataboliska effekter kan man därför föreställa sig att tillskottet är nödvändigt när man deffar.

Tillskott med BCAA har visat sig ha fördelaktiga effekter på fettförlusten i samband med en diet (36), men jag är ganska övertygad om att BCAA-tillskott är onödigt om man redan har ökat sitt proteinintag, till > 2 gram per kilo kroppsvikt per dag, så som det rekommenderas. Man kan dock hävda att BCAA är ett kaloribesparandesätt att få i sig de anabola aminosyrorna på, och detta kan vara relevant för vissa atleter. Samtidigt ska man dock komma ihåg att pulver, piller och tabletter inte mättar lika bra som ”fast” föda i form av kött, fisk och ägg.

Biverkningar och säkerhet

Tillskott med BCAA verkar vara säkert och man har inte hittat några negativa effekter vid ett akut intag av 10-30 gram (2). För leucin har det satts en daglig gräns på 500 milligram per kilo kroppsvikt (37, 38).

Slutsats

De tre grenade aminosyrorna, leucin, isoleucin och valin, som utgör BCAA är viktiga samt essentiella aminosyror. BCAA stimulerar proteinsyntesen och hämmar nedbrytningen av muskelprotein. Tillskott med BCAA är dock onödigt om man redan äter proteinrikt (ca 1,8 gram protein per kilo kroppsvikt per dag). Vi ska nämligen komma ihåg, att de goda källorna till kvalitetsprotein, som kött, fisk, ägg, mejeriprodukter och även vanligt vassleproteinpulver, är rika på BCAA och särskilt leucin.

Både under bulk och deff äter de flesta rikligt med protein så därför gör ytterligare BCAA, i form av ett tillskott, inte någon större skillnad. Tillskott med BCAA kan dock vara bra under vissa omständigheter. Till exempel under träning i fastande tillstånd eller om man vill minska antalet kalorier under en mycket kalorirestriktiv deff-period.

Källor

1. Mero (1999). Leucine supplementation and intensive training, Sports Medicine, 27: 347 – 58.

2. Gleeson (2005). Interrelationship between physical activity and branched-chain amino acids, The Journal of Nutrition, 135: 1591S – 1595S.

3. Tom & Nair (2006). Assessment of branched-chain amino acid status and potential biomarkers, The Journal of Nutrition, 136: 324S – 330S.

4. Fujita & Volpi (2006). Amino acids and muscle loss with aging, The Journal of Nutrition, 136: 277S – 280S.

5. Zanchi et al. (2008). Potential antiproteolytic effects of L-leucine: observations on in vitro and in vivo studies, Nutrition & Metabolism, 17: 20.

6. Jefferson & Kimball (2003). Amino acids as regulators of gene expression at the level of mRNA translation, The Journal of Nutrition, 133: 2046S – 2051S.

7. Kimball & Jefferson (2004). Amino acids as regulators of gene expression, Nutrition & Metabolism, 1: 3.

8. Nair & Short (2005). Hormonal and signaling role of branched-chain amino acids, The Journal of Nutrition, 135, 1547S-52S.

9. Shimomura et al. (2004). Exercise promotes BCAA catabolism: effects of BCAA supplementation on skeletal muscle during exercise, The Journal of Nutrition, 134: 1583S – 1587S.

10. Apró & Blomstrand (2010). Influence of supplementation with branched-chain amino acids in combination with resistance exercise on p70S6 kinase phosphorylation in resting and exercising human skeletal muscle, Acta Physiologica, 200: 237 – 248.

11. Borgenvik et al. (2012). Intake of branched-chain amino acids influences the levels of MAFbx mRNA and MuRF-1 total protein in resting and exercising human muscle, American Journal of Physiology. Endocrinology and Metabalism, 302: 510 – 521.

12. Li et al. (2011). Leucine nutrition in animals and humans: mTOR signaling and beyond, Amino Acids, 41: 1185 – 1193.

13. Ispoglou et al. (2011). Daily L-leucine supplementation in novice trainees during a 12-week weight training program, International Journal of Sports Physiology and Performance, 6: 38 – 50.

14. Spillane et al. (2012). The effects of 8 weeks of heavy resistance training and branched-chain amino acid supplementation on body composition and muscle performance, Nutrition and Health, 21: 263 – 273.

15. Herda et al. (2013). Muscle performance, size, and safety responses after eight weeks of resistance training and protein supplementation: a randomized, double-blinded, placebo-controlled clinical trial, Journal of Strength and Conditioning Research, 27: 3091 – 3100.

16. Kerksick et al. (2006). The effects of protein and amino acid supplementation on performance and training adaptations during ten weeks of resistance training, Journal of Strength and Conditioning Research, 20: 643 – 653.

17. Churchward-Venne et al. (2012). Supplementation of a suboptimal protein dose with leucine or essential amino acids: effects on myofibrillar protein synthesis at rest and following resistance exercise in men, The Journal of Physiology, 590: 2751 – 2765.

18. Churchward-Venne et al. (2014). Leucine supplementation of a low-protein mixed macronutrient beverage enhances myofribrillar protein synthesis in young men: a double-blind, randomized trial, The American Journal of Clinical Nutrition, 99: 276 – 286.

19. Shimomura et al. (2006). Nutraceutical effects of branched-chain amino acids on skeletal muscle, The Journal of Nutrition, 136: 529S – 532S.

20. Shimomura et al. (2010). Branched-chain amino acid supplementation before squat exercise and delayed-onset muscle soreness, International Journal of Sport Nutrition and Exercise Metabolism, 20: 236 – 244.

21. Jackman et al. (2010). Branched-chain amino acid ingestion can ameliorate soreness from eccentric exercise, Medicine and Science in Sports and Exercise, 42: 962 – 970.

22. Sharp & Pearson (2010). Amino acid supplements and recovery from high-intensity resistance training, Journal of Strength and Conditioning Research, 24: 1125 – 1130.

23. Howatson et al. (2012). Exercise-induced muscle damage is reduced in resistance-trained males by branched chain amino acids: a randomized, double-blind, placebo-controlled study, Journal of the International Society of Sports Nutrition, 9: 20.

24. da Luz et al. (2011). Potential therapeutic effects of branched-chain amino acids supplementation on resistance exercise-based muscle damage in humans, Journal of the International Society of Sports Nutrition, 8: 23.

25. Ra et al. (2013). Combined effect of branched-chain amino acids and taurine supplementation on delayed muscle soreness and muscle damage in high-intensity eccentric exercise, Journal of the International Society of Sports Nutrition, 10: 51.

26. Leahy & Pintauro (2013). Branched-chain amino acid plus glucose supplement reduces exercise-induced delayed onset muscle soreness in college-age females, ISRN Nutrition, Mar 17.

27. Coombes & McNaughton (2000). Effects of branched-chain amino acid supplementation on serum creatine kinase and lactate dehydrogenase after prolonged exercise, The Journal of Sports Medicine and Physical Fitness, 40: 240 – 246.

28. Greer et al. (2007). Branched-chain amino acid supplementation and indicators of muscle damage after endurance exercise, International Journal of Sport Nutrition and Exercise Metabolism, 17: 595 – 607.

29. Nosaka et al. (2006). Effects of amino acid supplementation on muscle soreness and damage, International Journal of Sport Nutrition and Exercise Metabolism, 16: 620 – 635.

30. Koba et al. (2007). Branched-chain amino acids supplementation attenuates the accumulation of blood lactate dehydrogenase during distance running, The Journal of Sports Medicine and Physical Fitness, 47: 316 – 322.

31. Matsumoto et al. (2009). Branched-chain amino acid supplementation attenuates muscle soreness, muscle damage and inflammation during an intensive training program, The Journal of Sports Medicine and Physical Fitness, 49: 424 – 431 (abstract).

32. Stock et al. (2010). The effects of adding leucine to pre and postexercise carbohydrate beverages on acute muscle recovery from resistance training, J Strength Cond Res, 24: 2211 – 2219.

33. Kirby et al. (2012). Effect of leucine supplementation on indices of muscle damage following drop jumps and resistance exercise, Amino Acids, 42: 1987 – 1996.

34. Layman et al. (2003). The role of leucine in weight loss diets and glucose homeostasis, The Journal of Nutrition, 133: 261S – 267S.

35. Jitomir & Willoughby (2008). Leucine for retention of lean mass on a hypocaloric diet, Journal of Medicinal Food, 11: 606 – 609.

36. Mourier et al. (1997). Combined effects of caloric restriction and branched-chain amino acid supplementation on body composition and exercise performance in elite wrestlers, International Journal of Sports Medicine, 18: 47 – 55.

37. Cynober et al. (2012). A proposal for an upper limit of leucine safe intake in healthy adults, The Journal of Nutrition, 142: 2249S – 2250S.

38. Elango et al. (2012). Determination of the tolerable upper intake level of leucine in acute dietary studies in young men, The American Journal of Clinical Nutrition, 96: 759 – 767.